为什么在测定胃蛋白酶活性时,将溶液的pH由10降到2的过程中,胃蛋白酶的活性将没有变化?

来源:学生作业帮助网 编辑:作业帮 时间:2024/05/03 13:16:40
为什么在测定胃蛋白酶活性时,将溶液的pH由10降到2的过程中,胃蛋白酶的活性将没有变化?

为什么在测定胃蛋白酶活性时,将溶液的pH由10降到2的过程中,胃蛋白酶的活性将没有变化?
为什么在测定胃蛋白酶活性时,将溶液的pH由10降到2的过程中,胃蛋白酶的活性将没有变化?

为什么在测定胃蛋白酶活性时,将溶液的pH由10降到2的过程中,胃蛋白酶的活性将没有变化?
因为这期间蛋白酶体都还是无活性的胃蛋白酶前体.
只有当pH≤2时,才经活化切去N端44个氨基酸残基形成有活性的胃蛋白酶.

酶已经失活。

胃蛋白酶原主要由泌酸腺的主细胞合成分泌,在盐酸的作用下,转变为有活性的胃蛋白酶。胃蛋白酶作用的最适pH为2.0-3.5,随着pH的升高,酶活性逐渐下降,当pH超过5.0时,将发生不可逆的变性。当溶液由pH10降到pH2的过程中,胃蛋白酶原被激活的瞬间就发生不可逆的变性,所以酶蛋白的活性没有变化...

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胃蛋白酶原主要由泌酸腺的主细胞合成分泌,在盐酸的作用下,转变为有活性的胃蛋白酶。胃蛋白酶作用的最适pH为2.0-3.5,随着pH的升高,酶活性逐渐下降,当pH超过5.0时,将发生不可逆的变性。当溶液由pH10降到pH2的过程中,胃蛋白酶原被激活的瞬间就发生不可逆的变性,所以酶蛋白的活性没有变化

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